听力或受精与细菌感染的防御有什么共同点?这些和许多其他关键生物学过程的关键参与者使用称为“透明带”(Zona pellucida(ZP)module)的通用聚合引擎，属于细胞外蛋白的大家族。到目前为止，关于ZP模块蛋白在其功能性聚合状态下的外观的详细信息仍然难以捉摸。现在，KI的研究人员终于阐明了这个长期存在的问题。

由于它们在人类中广泛的进化保守性和重要的生物医学重要性，在过去的30年中，这些分子一直是成千上万研究的焦点。然而，由这些蛋白质形成的细丝的结构尚不清楚。利用低温电子显微镜(cryo-EM)的最新进展，该技术被授予2017年诺贝尔化学奖，卡罗林斯卡学院的研究人员终于阐明了这个长期存在的问题。

该研究首次发表于2020年5月28日的bioRxiv中，今天发表在EMBO Journal上。

KI的生物科学和营养学系结构生物学教授Luca Jovine的实验室已使用cryo-EM成像了尿调节蛋白(UMOD)/ Tamm-Horsfall蛋白的丝状结构，该蛋白可保护我们的尿路免受感染通过充当尿路致病菌的诱饵。天然人UMOD细丝的冷冻EM重建表明，在聚合过程中，蛋白质会显着改变其形状。这使UMOD的多个副本可以互锁，形成高度稳定的聚合物，该聚合物与任何其他已知的生物丝都不相似。值得注意的是，直接对人体尿液进行冷冻-EM分析表明，UMOD细丝进一步组装成类似维可牢尼龙搭扣的片状，暴露出大量结合位点，可有效捕获尿毒症细菌。

卢卡·乔文(Luca Jovine)说：“我们的工作还表明，构成卵细胞外被膜的细丝具有与UMOD非常相似的结构。” “因此，卵在受精开始时可采用类似的分子策略来束缚精子。这凸显了补充对单个蛋壳成分的经典研究与研究其丝状复合物的重要性，丝状复合物是精子的实际物质。相互作用。”